RESUMO

A β-lactoglobulina (BLG) é uma proteína globular de baixa massa molar (~ 18,3 KDa), a qual é encontrada como a maior constituinte do soro de leite de ruminantes (~ 3 g.L-1), constituindo mais que 50% do total de proteínas presentes no soro. Devido à sua estrutura e características físico-químicas, a β-lactoglobulina possui propriedades de ligação com água, emulsificação, formação de espuma e geleificação, as quais são de suma importância na indústria alimentícia. A β-lactoglobulina foi a primeira proteína pura da qual se obteve a composição completa de aminoácidos por meio da hidrólise das cadeias polipeptídicas. A aplicação de complexos formados a partir de proteínas e polissacarídeos em sistemas alimentares vem sendo amplamente estudada, principalmente com a finalidade de incorporar compostos bioativos, tais como vitaminas, probióticos, peptídeos, bioativos e antioxidantes. A utilização destes complexos proporciona o desenvolvimento de novos alimentos funcionais que podem ter benefícios fisiológicos ou reduzir os riscos de doenças. Este trabalho é parte do projeto em desenvolvimento no Laboratório de Termodinâmicos e Operações de Separação (LATOS) dedicado ao estudo dos parâmetros termodinâmicos das interações entre a β-lactoglobulina e polissacarídeos (carboximetilcelulose e pectina). Foram determinadas por Calorimetria de Titulação Isotérmica (ITC) a variação da entalpia (DH), da entropia (DS), da energia livre de Gibbs (DG), a constante de afinidade (K) e a estequiometria (n) da interação da β-lactoglobulina com a carboximetilcelulose e com a pectina em solução aquosa. Estes parâmetros auxiliaram a compreensão do fenômeno de interação molecular no complexo proteína-polissacarídeos de forma a permitir o desenvolvimento de processo e produtos na área alimentícia e farmacêutica.

Palavras-chave: Calorimetria de Titulação Isotérmica (ITC), Pectina, Complexos