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Título
SÍNTESE DE BIBLIOTECAS DE COMPOSTOS PARA AVALIAÇÃO EM REAÇÕES DE RESOLUÇÃO CINÉTICA MEDIADAS POR LIPASES

Aluno: Talita Cadorin Fraiz - PIBIC/Fundação Araucária - Curso de Engenharia Química (MT) - Orientador: Nadia Krieger - Departamento de Química - Área de conhecimento: 10603018 - Palavras-chave: biocatálise; transterificação; rhizopus microsporus - Coorientador: Leandro Piovan - Colaborador: Maritza Araújo Todo Bom.

Lipases são enzimas que catalisam a hidrólise total ou parcial de triacilgliceróis de cadeia longa, mas que, em ambientes aquorrestritos, são capazes de catalisar reações reversas como esterificação, transesterificação e aminólise. Em razão das lipases atuarem em diversas reações, com grande capacidade catalítica e sua aplicação possuir afinidade aos princípios da química verde, busca-se produzir enzimas para a aplicação industrial, principalmente na produção de alimentos, fármacos, biocombustíveis e no tratamento de águas residuais que contêm óleos. Apesar das vantagens oferecidas, um fator limitante ao uso destas enzimas na indústria é o elevado custo das lipases comerciais, o que impulsiona o desenvolvimento de tecnologias de produção alternativas de baixo custo. Neste sentido, a fermentação em estado sólido, que utiliza subprodutos agroindustriais como substratos, é capaz de agregar valor a um resíduo agroindustrial e diminuir o custo de produção e da aplicação das lipases, pois o sólido fermentado contendo atividade lipolítica pode ser utilizado diretamente no meio reacional, eliminando etapas de extração, purificação e imobilização da enzima. No presente projeto, estudam-se reações de transesterificação e hidrólise utilizando o sólido fermentado do fungo filamentoso Rhizopus microsporus CPQBA 312-07 DRM em cultivo de fermentação em estado sólido, realizando estudos acerca da enantiosseletividade e otimização das condições reacionais. As lipases de R. microsporus presentes no sólido fermentado demonstraram enantiosseletividade Anti-Kazlauskas na catálise da transesterificação do 1-feniletanol. Obteve-se os melhores resultados utilizando o solvente orgânico n-heptano em conjunto com o doador de grupo acila acetato de isopropenila. Nas condições de ensaio, não houve catálise na reação de hidrólise. Em adição, a fim de comparar a catálise promovida pela enzima imobilizada em suportes comerciais e pelo sólido fermentado, propôs-se também realizar as reações com o extrato bruto imobilizado em resina hidrofóbica e com o resíduo de sólido obtido na fermentação, e analisar a influência da imobilização nas reações realizadas.