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Título
CARACTERIZAÇÃO DA CINÉTICA DE HIDRÓLISE DE PECTINA

Aluno: Francine Aline Motter - PIBIC/CNPq - Curso de Engenharia de Bioprocessos e Biotecnologia (MT) - Orientador: David Alexander Mitchell - Departamento de Bioquímica - Área de conhecimento: 21202001 - Palavras-chave: pectinase; pectina; ácido d-galacturônico - Coorientador: Nadia Krieger - Colaborador: Alessandra Biz, Fernanda Farias.

O ácido D-galacturônico é um açúcar redutor e é o monômero principal da pectina, um carboidrato complexo presente nas paredes celulares das plantas. A pectina pode ser obtida a partir de resíduos agroindustriais, tais como a polpa cítrica. Considerando a atenção internacional que tem sido dada à implementação de novos tipos de biorrefinarias, é desejável entender como processar este resíduo utilizando enzimas a partir de fontes naturais. Existem diversas fontes microbianas de complexos de pectinases capazes de hidrolisar a pectina. No presente trabalho, foram produzidos complexos de pectinases através de fermentação em estado sólido com Aspergillus niger, visto que é a principal fonte microbiana de pectinases. A fim de compreender a cinética de hidrólise da pectina utilizando este microrganismo, faz-se necessário conhecer todos os genes que codificam para enzimas envolvidas na via metabólica de consumo do ácido D-galacturônico. Além disso, sabe-se que o ácido D-galacturônico é uma plataforma química que pode ser convertida em outros diferentes compostos de valor agregado. No genoma do Aspergillus niger foram identificados 5 genes que codificam para proteínas com homologia para desidratases de açúcares ácidos. As regiões codificadoras, ou open reading frames (ORFs), foram expressas em Saccharomyces cerevisiae e as atividades testadas com uma biblioteca de açúcares ácidos. Quatro genes foram identificados que codificam para proteínas com atividades com açúcares ácidos: uma L-galactonato desidratase (Gaab), duas D-galactonato desidratases (DgdA, DgdB) e uma L- rhamnonato desidratase (Lrac). As especificidades das proteínas foram caracterizadas. A L-galactonato desidratase teve maior atividade com L-fuconato, no entanto, não está claro se a enzima está envolvida no catabolismo do L-fuconato. Nenhuma das proteínas mostrou atividade com ácido galactárico ou galactarolactone.