Aluno de Iniciação Científica: THAMIRIS GUERRA GIACON (PIBIC/CNPq)
Curso: Engenharia de Bioprocessos e Biotecnologia
Orientador: Nádia Krieger
Co-Orientador: David Mitchell
Colaborador: Robson Carlos Alnoch
Departamento: Química
Setor: Ciências Exatas
Palavras-chave: enzima , lipase , imobilização
Área de Conhecimento: 20800002 - BIOQUÍMICA

As lipases (triacilglicerol hidrolases, E.C. 3.1.1.3) têm aplicações clássicas baseadas em processos que utilizam reações de hidrólise de triacilglicerois em ácidos graxos e glicerol. A utilização de lipases em meios orgânicos tem possibilitado a sua aplicação nas reações de esterificação e transesterificação para a produção de ésteres, principalmente os metílicos e etílicos, devido sua participação na composição de biocombustíveis. Entretanto, a utilização da enzima livre nas reações de síntese em meio orgânico pode ser dispendiosa e seu descarte após a reação não se mostra economicamente viável. Visando a diminuição do custo do processo, a imobilização é vista como alternativa para o melhor aproveitamento da lipase, pois facilita a recuperação dos produtos e ajuda na estabilidade da enzima. O objetivo geral desse trabalho é estudar a imobilização de uma nova lipase obtida por metagenômica (Lip-lifC6G9) em um suporte inerte (Accurel MP-1000) e estudar os principais parâmetros que influenciam no processo de imobilização, bem como avaliar sua aplicação na síntese de ésteres que compõem o biodiesel. A cinética de imobilização mostrou uma eficiência (E) de 87% em 48 h na proporção de 5 mg de enzima.g-1 de suporte. A atividade de hidrólise em meio orgânico contra o substrato trioleína foi de 160 U.g-1 de suporte. O processo de imobilização não causou nenhuma inativação ou desnaturação na enzima visto que houve uma retenção de atividade (R) de 152,8%. A enzima imobilizada se mostrou estável nas temperaturas de 30 e 40ºC, mantendo aproximadamente 95% da sua atividade residual após 8 h incubação. Também foi avaliada a estabilidade da enzima imobilizada frente a solventes orgânicos com diferentes log P por um período de 8 h de incubação. A enzima se mostrou estável em diferentes solventes orgânicos como n-heptano (log P 4,0), hexano (log P 3,5), etanol (log P 0,31) e acetona (log P -0,23) mantendo mais de 80% da sua atividade residual. A atividade de esterificação foi avaliada pela síntese de oleato de etila, contendo como substratos ácido oleico e etanol em um proporção 1:3 em hexano  e obteve-se a atividade de 16 U. g-1 de suporte e conversão em éster de 90,7% em 8 h. Esses resultados são promissores e fundamentam estudos futuros para a utilização de catálise enzimática de síntese de ésteres do biodiesel em sistemas livre de co-solvente.

0349