Aluno de Iniciação Científica: Keyla Kaori Kuniyoshi (PIBIT/CNPq)

Curso: Engenharia de Bioprocessos e Biotecnologia (MT)

Orientador: Nadia Krieger

Co-Orientador: David Alexander Mitchell

Colaborador: Aline Dutra Madalozzo

Departamento: Química

Setor: Ciências Exatas

Palavras-chave: Lipase, Biodiesel, Imobilização

Área de Conhecimento: 20800002 - BIOQUÍMICA

Os ésteres de ácidos graxos possuem diversas aplicações, como por exemplo, na produção de aromas, na produção de sabões, na fabricação de medicamentos, perfumes e cosméticos, na produção e modificações de componentes alimentares e também na produção de biocombustíveis. O emprego de lipases como biocatalisadores nas reações de síntese de ésteres possui vantagens em relação aos catalisadores químicos, como seletividade e a possibilidade de atuarem em condições brandas. Sendo assim, nos últimos anos aumentou significativamente o interesse pelo processo biocatalítico utilizando lipases. O objetivo deste trabalho foi imobilizar uma lipase obtida por metagenômica (LipC12) em diferentes suportes e estudar os principais parâmetros que influenciam na imobilização, assim como estudar a aplicação da enzima imobilizada na síntese de ésteres do biodiesel. O estudo da cinética de imobilização no suporte hidrofóbico Accurel MP-1000 mostrou que, nas concentrações de 5 a 8 mg/g (proteína/suporte), a saturação no suporte ocorre em 24 h e, para as concentrações de 10 a 25 mg/g, isso ocorre em 12 h. LipC12 imobilizada em Accurel MP-1000 apresentou maior atividade de hidrólise em meio orgânico (360 U.g-1) para a concentração de 10 mg/g (proteína/suporte). A atividade de esterificação de LipC12 imobilizada também foi determinada utilizando-se como substratos ácido oleico (70 mmoL-1) e etanol (210 mmoL-1) e obteve-se atividade de 18 U.g-1,com conversão em éster de 86 % em 7 h. A imobilização nos suportes Celite 545, de interação iônica, e Immobead 150, de ligação covalente, também foi estudada. LipC12 imobilizada em Celite 545 não apresentou atividade de esterificação, entretanto, imobilizada em Immobead 150 a atividade de esterificação foi de 38 U.g-1, com conversão em éster de 95% em 4 h de reação. Visto que no suporte Immobead 150 LipC12 mostrou maior eficiência na reação de síntese que no suporte Accurel MP-1000, estudou-se a reutilização da lipase imobilizada em Immobead 150 após diversos ciclos de reação de síntese do oleato de etila. A enzima permaneceu ativa no suporte, apresentando 80 % de sua atividade inicial após 10 ciclos de reutilização.

 

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